![자세한 이차 구조 알파 및 베타 형태의 단백질 영어로 Dr Hadi](https://i.ytimg.com/vi/eQaSPj0qrY8/hqdefault.jpg)
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주요 차이점
단백질의 이차 건물에 위치한 모티프는 일반적으로 알파 나선으로 알려진 사실로 인해 나선의 우수성을 제공하는 코일 모양 또는 나선형 오른쪽 확인으로 규칙적으로 바뀝니다. 다른 한편으로, 종종 b- 시트로 알려진 베타 주름진 시트는 단백질 전체에 존재하는 속성 2 차 빌딩의 표준 모티프로 설명 될 것이다.
비교 차트
기초 | 알파 나선 | 베타 주름 시트 |
정의 | 단백질의 이차 건물에 위치한 모티프는 나선의 우수성을 제공하는 코일 형 또는 나선형의 오른쪽 확인으로 규칙적으로 변합니다. | 또한, 종종 b- 시트로 알려진 베타 주름진 시트는 단백질 전체에 존재하는 속성 2 차 빌딩의 표준 모티프로서 개략 될 것이다. |
아미노산 | 아미노산의 -R 기는 바닥에 존재합니다. | -R 그룹은 시트의 바닥과 바닥에 있습니다. |
본딩 | 수소 결합은 나선형 구조를 생성하기 위해 폴리펩티드 사슬을 통해 생성된다. | 수소 결합으로부터 2 개 이상의 베타 가닥을 연결함으로써 존재한다. |
알파 헬릭스 란 무엇입니까?
단백질의 이차 건물에 위치한 모티프는 일반적으로 알파 나선으로 알려진 사실로 인해 나선의 우수성을 제공하는 코일 모양 또는 나선형 오른쪽 확인으로 규칙적으로 바뀝니다. 여기에서, 개발 전반에 걸쳐, N-H 그룹은 종종 아미노산의 골격으로 알려진 C = O 그룹에 대한 수소 결합을 나타내며, 이는 단백질 서열보다 빨리 4 개의 잔기에 존재하게된다. 현재 α-helix를 시연하는 두 가지 주요 발전은 다음과 같습니다. 아미노산과 펩타이드의 값 비싼 석조 건물 판단과 평면 펩타이드 결합에 대한 Pauling의 기대로 인해 결합 구조가 커지고; 그리고 나선의 플립 당 중요한 수의 퇴적물에 대한 의심을 포기했습니다. 1948 년 초 봄에 Pauling이 벌레와 함께 아래로 습득하여 매트리스로 갔을 때 결정적인 순간이 바로 여기에서 습득되었습니다. 지친 그는 평범한 정확한 종이 조각에 폴리 펩타이드 사슬을 그리고 평면 펩티드 결합을 돌보는 일을 심각하게 인식하면서 나선으로 적절하게 붕괴시켰다. 알파 나선은 기본적으로 본질적으로 가장 잘 알려진 나선 전류입니다. 그것은 아미노산의 측쇄가 중심으로부터 바깥쪽으로 넓어 지도록하는 상처 폴리 펩타이드 사슬로 구성되며, 이는 그것의 유형을 처리 할 수있게한다. 그것들은 또한 구상 단백질에서부터 예를 들어 미오글로빈, 각질 단백질에 이르기까지 매우 많은 종류의 단백질에서 전류가 될 수 있습니다. 각각의 특권이나 왼손 헬리컬 일 수 있지만 사이드 체인이 전투하지 않아 알파 헬릭스 루프가 지원된다는 것이 분명하게 입증되었습니다. 이 지식은 알파 헬릭스 안정을 제공합니다. 알파-헬릭스 컬의 각 플립마다 6.3 개의 부식성 침착 물이 있습니다.
베타 주름 시트 란 무엇입니까?
또한, 종종 b- 시트로 알려진 베타 주름진 시트는 단백질 전체에 존재하는 속성 2 차 빌딩의 표준 모티프로서 개략 될 것이다. 그것이 완전히 다른 단백질을 갖는 특징은 그것이 주름진 시트를 분류하는 발달을 통해 존재하는 2 개 또는 3 개의 수소 원자에 대한 기준을 갖는 가닥으로 구성되는 어려움으로 바뀐다. β- 가닥은 광범위하게 적응 된 상태로 척추로 연장 된 일반적으로 3 내지 10 개 아미노산의 폴리펩티드 앵커의 정도이다. β- 시트의 초분자 관계는 소수의 인간 질병, 특히 아밀로 이도 증에서 볼 수있는 단백질 총량 및 소 섬유의 제휴를 통해 알츠하이머 병의 예식과 같이 시작되었습니다. 이 빌딩은 폴리펩티드 사슬의 두 성분이 서로 물을 흘리고 서로 수소 결합을 일으킨 경우에 발생합니다. 이 운동은 평행 운동 계획이나 평행 평행 계획에서 발생할 수 있습니다. 동등한 스포츠 계획의 방향과 평행하고 폴리 펩타이드 사슬의 방향성의 빠른 결과입니다. 베타 주름 시트에 해당하는 건물은 α 주름 시트입니다. 이 건물은 열정적으로 베타 주름진 시트보다 훨씬 덜 최종적이며 단백질에는 전례가 없습니다. α- 주름 된 시트는 카보 닐 및 아미노 수집의 제휴에 의해 설명 될 것이다; 카르보닐기는 단일 제목으로 완전히 조정되는 반면, 모든 N-H 수집은 대안 기술로 조정된다.
주요 차이점
- 단백질의 이차 건물에 위치한 모티프는 일반적으로 알파 나선으로 알려진 사실로 인해 나선의 우수성을 제공하는 코일 모양 또는 나선형 오른쪽 확인으로 규칙적으로 바뀝니다. 다른 한편으로, 종종 b- 시트로 알려진 베타 주름진 시트는 단백질 전체에 존재하는 속성 2 차 빌딩의 표준 모티프로 설명 될 것이다.
- 아미노산의 -R 기는 나선의 바닥지면에 존재하는 반면, -R 기는 시트의 바닥과지면에 존재합니다.
- 알파 나선은 수소 결합에 의해 유지되는 스프링 형 빌딩에 폴 성형되고 권취되는 폴리 펩타이드 사슬이다. 다른 한편으로, 베타 주름 시트는 척추를 형성하는 2 개의 수소 결합 이상으로 측면을 따라 연결된 베타 가닥으로부터 제조된다.
- 나선은 왼손 (베타)이거나 알파 나선이 지속적으로 오른손 인 오른손 일 수도 있습니다. 대안 적으로, 사슬은 베타 주름진 시트에서 대안의 역으로 조직 된 다른 하나의 스트링에 대한 대안에이어서 하나씩 조정된다.
- 알파 나선의 형성은 나선 구조를 생성하기 위해 수소 사슬이 폴리펩티드 사슬을 통해 모두 생성되도록 존재한다. 대안 적으로, 베타 주름진 시트는 수소 결합으로부터 2 개 또는 2 개 이상의 베타 가닥을 연결함으로써 존재한다.