알파 나선과 베타 주름 시트의 차이점

작가: Monica Porter
창조 날짜: 13 3 월 2021
업데이트 날짜: 3 칠월 2024
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자세한 이차 구조 알파 및 베타 형태의 단백질 영어로 Dr Hadi
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주요 차이점

단백질의 이차 건물에 위치한 모티프는 일반적으로 알파 나선으로 알려진 사실로 인해 나선의 우수성을 제공하는 코일 모양 또는 나선형 오른쪽 확인으로 규칙적으로 바뀝니다. 다른 한편으로, 종종 b- 시트로 알려진 베타 주름진 시트는 단백질 전체에 존재하는 속성 2 차 빌딩의 표준 모티프로 설명 될 것이다.


비교 차트

기초알파 나선베타 주름 시트
정의단백질의 이차 건물에 위치한 모티프는 나선의 우수성을 제공하는 코일 형 또는 나선형의 오른쪽 확인으로 규칙적으로 변합니다.또한, 종종 b- 시트로 알려진 베타 주름진 시트는 단백질 전체에 존재하는 속성 2 차 빌딩의 표준 모티프로서 개략 될 것이다.
아미노산아미노산의 -R 기는 바닥에 존재합니다.-R 그룹은 시트의 바닥과 바닥에 있습니다.
본딩수소 결합은 나선형 구조를 생성하기 위해 폴리펩티드 사슬을 통해 생성된다.수소 결합으로부터 2 개 이상의 베타 가닥을 연결함으로써 존재한다.

알파 헬릭스 란 무엇입니까?

단백질의 이차 건물에 위치한 모티프는 일반적으로 알파 나선으로 알려진 사실로 인해 나선의 우수성을 제공하는 코일 모양 또는 나선형 오른쪽 확인으로 규칙적으로 바뀝니다. 여기에서, 개발 전반에 걸쳐, N-H 그룹은 종종 아미노산의 골격으로 알려진 C = O 그룹에 대한 수소 결합을 나타내며, 이는 단백질 서열보다 빨리 4 개의 잔기에 존재하게된다. 현재 α-helix를 시연하는 두 가지 주요 발전은 다음과 같습니다. 아미노산과 펩타이드의 값 비싼 석조 건물 판단과 평면 펩타이드 결합에 대한 Pauling의 기대로 인해 결합 구조가 커지고; 그리고 나선의 플립 당 중요한 수의 퇴적물에 대한 의심을 포기했습니다. 1948 년 초 봄에 Pauling이 벌레와 함께 아래로 습득하여 매트리스로 갔을 때 결정적인 순간이 바로 여기에서 습득되었습니다. 지친 그는 평범한 정확한 종이 조각에 폴리 펩타이드 사슬을 그리고 평면 펩티드 결합을 돌보는 일을 심각하게 인식하면서 나선으로 적절하게 붕괴시켰다. 알파 나선은 기본적으로 본질적으로 가장 잘 알려진 나선 전류입니다. 그것은 아미노산의 측쇄가 중심으로부터 바깥쪽으로 넓어 지도록하는 상처 폴리 펩타이드 사슬로 구성되며, 이는 그것의 유형을 처리 할 수있게한다. 그것들은 또한 구상 단백질에서부터 예를 들어 미오글로빈, 각질 단백질에 이르기까지 매우 많은 종류의 단백질에서 전류가 될 수 있습니다. 각각의 특권이나 왼손 헬리컬 일 수 있지만 사이드 체인이 전투하지 않아 알파 헬릭스 루프가 지원된다는 것이 분명하게 입증되었습니다. 이 지식은 알파 헬릭스 안정을 제공합니다. 알파-헬릭스 컬의 각 플립마다 6.3 개의 부식성 침착 물이 있습니다.


베타 주름 시트 란 무엇입니까?

또한, 종종 b- 시트로 알려진 베타 주름진 시트는 단백질 전체에 존재하는 속성 2 차 빌딩의 표준 모티프로서 개략 될 것이다. 그것이 완전히 다른 단백질을 갖는 특징은 그것이 주름진 시트를 분류하는 발달을 통해 존재하는 2 개 또는 3 개의 수소 원자에 대한 기준을 갖는 가닥으로 구성되는 어려움으로 바뀐다. β- 가닥은 광범위하게 적응 된 상태로 척추로 연장 된 일반적으로 3 내지 10 개 아미노산의 폴리펩티드 앵커의 정도이다. β- 시트의 초분자 관계는 소수의 인간 질병, 특히 아밀로 이도 증에서 볼 수있는 단백질 총량 및 소 섬유의 제휴를 통해 알츠하이머 병의 예식과 같이 시작되었습니다. 이 빌딩은 폴리펩티드 사슬의 두 성분이 서로 물을 흘리고 서로 수소 결합을 일으킨 경우에 발생합니다. 이 운동은 평행 운동 계획이나 평행 평행 계획에서 발생할 수 있습니다. 동등한 스포츠 계획의 방향과 평행하고 폴리 펩타이드 사슬의 방향성의 빠른 결과입니다. 베타 주름 시트에 해당하는 건물은 α 주름 시트입니다. 이 건물은 열정적으로 베타 주름진 시트보다 훨씬 덜 최종적이며 단백질에는 전례가 없습니다. α- 주름 된 시트는 카보 닐 및 아미노 수집의 제휴에 의해 설명 될 것이다; 카르보닐기는 단일 제목으로 완전히 조정되는 반면, 모든 N-H 수집은 대안 기술로 조정된다.

주요 차이점

  1. 단백질의 이차 건물에 위치한 모티프는 일반적으로 알파 나선으로 알려진 사실로 인해 나선의 우수성을 제공하는 코일 모양 또는 나선형 오른쪽 확인으로 규칙적으로 바뀝니다. 다른 한편으로, 종종 b- 시트로 알려진 베타 주름진 시트는 단백질 전체에 존재하는 속성 2 차 빌딩의 표준 모티프로 설명 될 것이다.
  2. 아미노산의 -R 기는 나선의 바닥지면에 존재하는 반면, -R 기는 시트의 바닥과지면에 존재합니다.
  3. 알파 나선은 수소 결합에 의해 유지되는 스프링 형 빌딩에 폴 성형되고 권취되는 폴리 펩타이드 사슬이다. 다른 한편으로, 베타 주름 시트는 척추를 형성하는 2 개의 수소 결합 이상으로 측면을 따라 연결된 베타 가닥으로부터 제조된다.
  4. 나선은 왼손 (베타)이거나 알파 나선이 지속적으로 오른손 인 오른손 일 수도 있습니다. 대안 적으로, 사슬은 베타 주름진 시트에서 대안의 역으로 ​​조직 된 다른 하나의 스트링에 대한 대안에이어서 하나씩 조정된다.
  5. 알파 나선의 형성은 나선 구조를 생성하기 위해 수소 사슬이 폴리펩티드 사슬을 통해 모두 생성되도록 존재한다. 대안 적으로, 베타 주름진 시트는 수소 결합으로부터 2 개 또는 2 개 이상의 베타 가닥을 연결함으로써 존재한다.

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