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주요 차이점
헤모글로빈과 미오글로빈의 주요 차이점은 헤모글로빈은 유기체의 모든 부분으로 산소를 전달하는 글로빈 단백질이고, 미오글로빈은 산소를 근육 세포로만 전달하는 글로빈 단백질이라는 것입니다.
헤모글로빈 대 미오글로빈
호흡은 삶의 기본 과정입니다. 거의 모든 유기체는 생존을 위해 몸의 모든 세포로 산소를 운반해야합니다. 헤모글로빈과 미오글로빈은 살아있는 유기체에서 산소에 결합하여 세포로 전달하는 두 가지 기본 글로빈 단백질입니다. 그러나 그들 사이에는 많은 차이점이 있습니다. 헤모글로빈은 폐에서 척추 동물뿐만 아니라 일부 무척추 동물의 신체의 모든 부분 또는 세포로 산소를 전달하는 반면, 미오글로빈은 산소를 근육 세포로만 전달합니다. 헤모글로빈은 4 개의 폴리 펩타이드 쇄로 구성되는 반면, 미오글로빈은 단일 폴리 펩타이드 쇄로 구성된다. 헤모글로빈은 혈류에서 발견되는 반면, 미오글로빈은 근육 세포에서 발견됩니다.
비교 차트
| 헤모글로빈 | 미오글로빈 |
| 헤모글로빈은 폐에서 신체의 모든 부분으로 산소를 전달하는 글로빈 단백질입니다. | 미오글로빈은 근육 세포로 산소를 전달하는 글로빈 단백질입니다. |
| 구조 | |
| 그것은 사량 체 구조를 가지고 있습니다. | 모노머 구조를 가지고 있습니다. |
| 체인 | |
| 알파와 베타, 델타, 감마 또는 엡실론의 두 가지 유형의 4 가지 체인으로 구성됩니다 (다른 유형의 헤모글로빈 유형에 따라). | 단일 폴리펩티드 사슬로 구성됩니다. |
| 위치 | |
| 그것은 몸 전체에 위치하고 있습니다. | 근육 세포에 있습니다. |
| 결속 능력 | |
| CO2, NO, CO, O2 및 H +와 결합 할 수 있습니다 | 그것은 O2에 결합하는 능력이 있습니다 |
| 헴 수 | |
| 각 서브 유닛마다 하나씩 4 개의 헴이 있습니다. | 미오글로빈에는 하나의 헴이 있습니다 |
| 산소 분자의 수 | |
| 4 개의 산소 분자가 헤모글로빈에 결합 할 수 있음 | 단일 산소 분자가 미오글로빈에 결합 |
| 분자 무게 | |
| 분자량은 64 kDa입니다 | 분자량은 16.7 kDa입니다 |
| 산소와 결합하는 친화력 | |
| 산소와 결합하는 친화력이 낮습니다. | 미오글로빈은 산소와 결합하는 친화력이 높습니다 |
| 혈액 내 농도 | |
| 적혈구에 집중되어 있습니다 | 혈액 내 농도가 낮습니다 |
| 곡선 | |
| S 자형 결합 곡선을 보여줍니다 | 쌍곡선을 보여줍니다 |
| 또한 ~으로 알려진 | |
| Hb라고도합니다 | Mb라고도합니다. |
| 기능 | |
| 헤모글로빈은 산소와 결합하여 혈액을 통해 신체의 모든 부분으로 운반됩니다. | 미오글로빈은 근육 세포에만 산소를 전달하여 산소가 고갈 될 때 도움을줍니다. |
헤모글로빈이란?
헤모글로빈은 4 차 구조를 갖는 다중-서브 유닛 글로빈 단백질이며, 4 개의 폴리 펩타이드 쇄, 2 개의 α 및 2 개의 β 서브 유닛으로 구성된다. 각각의 알파 쇄는 144 개의 잔기로 구성되고 각각의 베타 쇄는 146 개의 잔기로 구성된다. 알파 및 베타와 같은 반대 서브 유닛은 유사한 서브 유닛 알파-알파 또는 베타-베타보다 더 강력하게 연관되어있다. 철분 함유 금속 단백질입니다. 헤모글로빈에서, 4 개의 서브 유닛 각각은 산소 분자가 결합하는 비 단백질, 보철 햄 그룹에 부착된다. 따라서 헤모글로빈은 4 개의 산소 분자를 각 사슬의 4 개의 햄 그룹과 결합 할 수 있습니다. 탈산 소화 된 상태에서 산소 친 화성이 낮지 만, 첫 번째 산소 분자가 헤모글로빈에 결합하면 다른 산소 분자의 결합을 더 쉽게 만드는 구조의 변화를 초래합니다. 이 과정을 알로 스테 릭 (공간을 통한) 상호 작용 / 협력이라고합니다. 헤모글로빈은 적혈구에서 과량으로 발견되어 붉은 색을 띠게됩니다. 그것은 신체의 모든 부분으로 또는 몸에서 산소와 이산화탄소를 운반하는 것과 관련이 있습니다. 또한 적혈구의 신진 대사와 관련이 있으며 혈액의 pH를 유지합니다.
종류
- 헤모글로빈 A1 (Hb-A1).
- 헤모글로빈 A2 (Hb-A2).
- 헤모글로빈 A3 (Hb-A3).
- 배아 헤모글로빈.
- 글리코 실화 된 헤모글로빈.
- 태아 헤모글로빈 (Hb-A1).
미오글로빈이란?
미오글로빈은 이차 구조를 나타내는 단량체 글로빈 단백질이다. 153 개의 잔기로 구성된 단일 폴리 뉴클레오티드 사슬로 구성됩니다. 단일 폴리펩티드 사슬에 부착 된 단일 헴기를 갖는다. 따라서 단일 산소 분자가 결합 할 수 있습니다. 그러나, 이의 결합 능력은 헤모글로빈의 결합 능력보다 높기 때문에 근육 기능 동안 방출되는 산소 저장 단백질로서 작용한다. 근육 세포에서 발견되며 요구 사항에 따라 산소를 공급합니다. 그것은 혐기성 조건에서 산소가 고갈 된 상태에서 신체를 돕습니다. 또한 체온을 조절합니다. 미오글로빈에는 유형이 없습니다.
주요 차이점
- 헤모글로빈은 폐에서 신체의 모든 부분으로 산소를 전달하는 글로빈 단백질이며, 미오글로빈은 근육 세포로만 산소를 전달하는 글로빈 단백질입니다.
- 헤모글로빈은 사량 체 구조를 갖는 반면, 미오글로빈은 구조상 단량체이다.
- 헤모글로빈은 4 개의 폴리 펩타이드 쇄로 구성되는 반면, 미오글로빈은 단일 폴리 펩타이드 쇄로 구성된다.
- 헤모글로빈은 적혈구에 존재하는 반면, 미오글로빈은 근육에 있습니다
- 헤모글로빈에는 4 개의 haem 그룹이있어 4 개의 산소 분자와 결합 할 수 있지만, myoglobin은 단일 haem 그룹을 가지므로 haem 그룹은 산소의 결합 장소이기 때문에 단일 산소 분자에 결합 할 수 있습니다
- 헤모글로빈은 O2, CO2, CO, NO, BPH 및 H +와 결합 할 수있는 반면, 미오글로빈은 O2 와만 결합 할 수 있습니다.
- 헤모글로빈은 64 kDa 분자량을 갖는 반면, 미오글로빈은 16.7 kDa의 분자량을 갖는다.
- 헤모글로빈은 산소와 결합하는 친 화성이 낮고, 미오글로빈은 산소와 결합하는 친 화성이 높다.
- 헤모글로빈은 적혈구의 신진 대사에서 신체의 모든 부분으로 또는 산소와 이산화탄소를 운반하고 근육 세포에서 미오글로빈이 발견되는 동안 혈액의 pH를 유지하고 필요에 따라 산소를 공급하며 체온.
결론
상기 논의로부터, 헤모글로빈은 4 개의 폴리 뉴클레오티드 쇄로 구성된 사량 체이고 산소 및 이산화탄소를 신체의 모든 부분으로 운반하는 반면, 미오글로빈은 단일 뉴클레오티드 쇄로 구성된 단량체이고 요구에 따라서 만 근육 세포로 산소를 운반하는 것으로 결론 지었다 .
