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폴리펩티드와 단백질의 주요 차이점은 폴리펩티드는 펩티드 (아미드) 결합에 의해 연결된 천연 생물학적 또는 인공적으로 제조 된 아미노산 단량체의 짧은 사슬이다 과 단백질은 아미노산 잔기 사슬로 구성된 생물학적 분자입니다.

• 폴리펩티드

  펩타이드 (Gr .: πεπτός, 펩 토스 "소화 됨"; πέσσειν, 페 세인 "소화"에서 유래)는 펩타이드 (아미드) 결합에 의해 연결된 아미노산 모노머의 짧은 사슬이다. 공유 화학 결합은 한 아미노산의 카르복실기가 다른 아미노산의 아미노기와 반응 할 때 형성됩니다. 가장 짧은 펩티드는 단일 펩티드 결합에 의해 연결된 2 개의 아미노산으로 이루어진 트리 펩티드,이어서 트리 펩티드, 테트라 펩티드 등으로 이루어진 디 펩티드이다. 폴리펩티드는 길고 연속적이며 비분 지형 펩티드 사슬이다. 따라서, 펩티드는 핵산, 올리고당 및 다당류와 함께 생물학적 올리고머 및 중합체의 광범위한 화학적 분류에 속한다. 펩티드는 크기에 기초하여 단백질과 구별되며, 임의의 벤치 마크는 대략 50 이하를 함유하는 것으로 이해 될 수있다 아미노산. 단백질은 생물학적 기능적 방식으로 배열되고, 종종 코엔자임 및 보조 인자와 같은 리간드, 또는 다른 단백질 또는 다른 거대 분자 (DNA, RNA 등) 또는 복잡한 거대 분자 어셈블리에 결합 된 하나 이상의 폴리펩티드로 구성된다. 마지막으로, 펩티드 대 폴리펩티드 및 단백질에 적용되는 실험실 기술의 양상이 상이하지만 (예를 들어, 전기 영동, 크로마토 그래피 등의 특성), 펩티드를 폴리펩티드 및 단백질과 구별하는 크기 경계는 절대적이지 않다 : 아밀로이드 베타와 같은 긴 펩티드 "단백질"은 단백질로 지칭되고, 인슐린과 같은 더 작은 단백질은 펩티드로 간주되어왔다. 펩티드에 포함 된 아미노산은 아민 말단으로부터의 수소 이온 또는 카르 복실 (COOH) 말단으로부터의 하이드 록실 이온 (OH-) 또는 물 분자가 둘 다로서 방출되기 때문에 "잔류 물"로 지칭된다 각 아미드 결합의 형성 동안 방출된다. 사이 클릭 펩티드를 제외한 모든 펩티드는 펩티드의 말단에 N- 말단 및 C- 말단 잔기를 갖는다 (이미지에서 테트라 펩티드에 대해 나타낸 바와 같이).

  
  

• 단백질

  단백질 ()은 하나 이상의 장쇄 아미노산 잔기로 구성된 큰 생체 분자 또는 거대 분자이다. 단백질은 대사 반응의 촉매 작용, DNA 복제, 자극에 대한 반응, 분자를 한 위치에서 다른 위치로 운반하는 등 유기체 내에서 다양한 기능을 수행합니다. 단백질은 주로 아미노산 서열에서 서로 다르며, 이는 아미노산 서열에 의해 결정되며 일반적으로 단백질의 활성을 결정하는 특정 3 차원 구조로 접 히게됩니다. 아미노산 잔기의 선형 사슬을 폴리펩티드라고한다. 단백질은 하나 이상의 긴 폴리펩티드를 함유한다. 20-30 개 미만의 잔기를 포함하는 짧은 폴리펩티드는 단백질로 간주되는 경우가 거의 없으며 일반적으로 펩티드 또는 때때로 올리고 펩티드라고합니다. 개별 아미노산 잔기는 펩티드 결합 및 인접한 아미노산 잔기에 의해 함께 결합된다. 단백질에서 아미노산 잔기의 서열은 유전자 코드에 의해 정의되며, 이는 유전자 코드로 인코딩된다. 일반적으로 유전자 코드는 20 개의 표준 아미노산을 지정합니다. 그러나, 특정 유기체에서 유전자 코드는 셀레 노 시스테인 및 특정 아 치아에서 피 롤리 신을 포함 할 수있다. 합성 직후 또는 심지어 합성 동안, 단백질의 잔류 물은 종종 번역 후 변형에 의해 화학적으로 변형되는데, 이는 물리적 및 화학적 특성, 폴딩, 안정성, 활성 및 궁극적으로 단백질의 기능을 변경시킨다. 때때로 단백질에는 비 펩타이드 성 그룹이 부착되어 있으며,이를 인공 그룹 또는 보조인 자로 불릴 수 있습니다. 단백질은 또한 특정 기능을 달성하기 위해 함께 작용할 수 있으며, 종종 안정적인 단백질 복합체를 형성하기 위해 결합합니다. 일단 형성되면, 단백질은 특정 기간 동안 만 존재하며, 단백질 회전 과정을 통해 세포 기계 장치에 의해 분해 및 재순환된다. 단백질 수명은 반감기로 측정되며 광범위한 범위를 포괄합니다. 포유류 세포에서 평균 1-2 일의 수명으로 몇 분 또는 몇 년 동안 존재할 수 있습니다. 비정상적이거나 잘못 접힌 단백질은 파괴의 대상이되거나 불안정하여 더욱 빠르게 분해됩니다. 다당류 및 핵산과 같은 다른 생물학적 거대 분자처럼 단백질은 유기체의 필수 부분이며 세포 내 거의 모든 과정에 참여합니다. 많은 단백질은 생화학 반응을 촉진시키는 효소이며 신진 대사에 필수적입니다. 단백질은 또한 세포 형태를 유지하는 스캐 폴딩 시스템을 형성하는 근육의 액틴 및 미오신 및 세포 골격의 단백질과 같은 구조적 또는 기계적 기능을 갖는다. 다른 단백질은 세포 신호 전달, 면역 반응, 세포 부착 및 세포주기에서 중요하다. 동물에서는 합성 할 수없는 필수 아미노산을 제공하기 위해 식단에 단백질이 필요합니다. 소화는 대사에 사용하기 위해 단백질을 분해합니다. 단백질은 초 원심 분리, 침전, 전기 영동 및 크로마토 그래피와 같은 다양한 기술을 사용하여 다른 세포 성분으로부터 정제 될 수 있으며; 유전 공학의 출현으로 정화를 촉진하는 여러 가지 방법이 가능해졌습니다. 단백질 구조 및 기능을 연구하기 위해 일반적으로 사용되는 방법은 면역 조직 화학, 부위-지정 돌연변이 유발, X- 선 결정학, 핵 자기 공명 및 질량 분석법을 포함한다.

  
  

• 폴리펩티드 (명사)

  펩타이드 결합을 통해 연결된 (동일하거나 다른) 아미노산의 폴리머.

• 폴리펩티드 (명사)

  단백질의 2 차 구조로 접히지 않는 그러한 폴리머.

• 폴리펩티드 (명사)

  최대 100 개의 아미노산을 포함하는 작은 단백질; 올리고 펩티드 참조.

• 단백질 (명사)

  아미노산 그룹이 펩티드 결합에 의해 함께 유지되는 하나 이상의 장쇄 아미노산으로 구성된 다수의 크고 복잡한 천연 생성 분자 중 임의의 것.

• 단백질 (명사)

  육류 및 콩과 같은 일부 채소와 같은 동물성 식품에 풍부한 3 가지 주요 식품 등급 또는 식품 에너지 공급원 (4 kcal / gram) 중 하나.

• 단백질 (명사)

  화학 분석에서 식물성 또는 동물성 물질의 총 질소 성분에는 발견 된 총 질소에 계수, 일반적으로 6.25가 곱 해져서 대부분의 단백질체가 대략 16 %의 질소를 함유한다고 가정합니다.

• 단백질 (명사)

  펩티드 (아미드) 결합에 의해 연결된 아미노산의 임의의 중합체. 대부분의 천연 단백질은 단량체 성분으로서 알파-아미노산을 갖는다. 모든 고전적인 효소는 단백질로 구성되어 있으며 살아있는 세포에서 대부분의 생화학 적 변형을 제어합니다. 이들은 카제인, 알부민 및 다른 구형 단백질과 같이 가용성이거나 콜라겐 또는 각질로서 불용성 (예를 들어, "구조 단백질") 일 수있다. 단백질에 대한 더 오래된 용어 인 "알부민"은 현재 계란 또는 혈청에서 발견되는 특정의 특정 가용성 구상 단백질을 지칭하기 위해 주로 사용된다. 소 혈청의 주요 가용성 단백질 인 소 혈청 알부민 (bovine serum albumin)은 생화학 연구에서 효소 적으로 불활성 단백질로 사용된다.

• 폴리펩티드 (명사)

  10 내지 100 개 이상의 아미노산을 함유하는 펩티드

• 단백질 (명사)

  살아있는 세포의 필수 성분 인 임의의 큰 그룹의 질소 성 유기 화합물; 아미노산의 중합체로 구성되고; 성장과 조직의 수리를 위해 동물의 식단에 필수적; 육류 및 계란, 우유 및 콩류에서 얻을 수 있습니다.

  "단백질이 많은 식단"